Prozyme內切糖苷酶列表

Prozyme內切糖苷酶列表：

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糖苷酶亦稱糖苷水解酶(glycoside hydrolase)。是用于各種糖苷或寡糖使糖苷鍵水解酶的總稱。根據切割的糖的種類可分為內切糖苷酶（Endoglycosidase）和外切糖苷酶（Exoglycosidases）。內切糖苷酶是催化水解寡糖及多糖的內部糖苷鍵的酶，用于從糖蛋白上切割多糖的酶。其中內切糖苷酶F和內切糖苷酶H，可用于鑒別N-糖苷鏈的類型。內切糖苷酶F可斷裂糖蛋白的天冬酰胺和甘露聚糖的糖苷鍵，內切糖苷酶H專一性水解兩個N-乙酰氨基葡糖之間的 β(1，4)糖苷鍵，其底物主要是高甘露糖型和雜合型糖鏈。

Prozyme提供了包括PNGaseF、Endo-H、Endo F2、PNGaseA、O-Glycanase等的內切糖苷酶。

肽N- 糖苷酶 F，即 PNGase F，是一種酰氨酶，能夠在N-連糖蛋白的高甘露糖、雜合和復合寡糖部分內側的N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨殘基之間進行切割。

糖苷內切酶H（Endo H）是從Streptomyces plicatus中克隆，在大腸桿菌中表達得到的重組糖苷酶。Endo H能夠對N-糖蛋白中的高甘露糖和某些雜合型寡聚糖的殼二糖核心進行切割，而不切割復雜多糖。酶切反應切割寡糖二乙酰殼二糖核心的兩個N-乙?；咸前窔埢懈詈蟊Ａ籼於０返囊粋€N-乙酰葡糖胺殘基。該特性與PNGase F（肽-N-糖苷酶 F）不同，它切割所有的天冬酰胺連接的寡糖。

重組內切糖苷酶F2（Endo F2）適于切除天然狀態下蛋白質的N連接寡糖，特別是復雜型的寡糖，核心巖藻糖對酶切效果影響不大。Endo F2酶切位點位于無糖核心的兩個N乙酰氨基葡萄糖間的糖苷鍵，酶切后，釋放出截短的游離寡糖，蛋白質天冬酰胺殘基上仍保留一個N乙酰氨基葡萄糖。某些寡糖鏈，由于其所處位置受蛋白空間結構的影響，使用經典的PNGaseF無法在天然狀態下將寡糖切除，須將蛋白進行變性處理。Endo F2與PNGaseF相比，對蛋白的空間結構的影響不敏感，因此更適合酶切天然狀態下蛋白質的N連接寡糖。