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活化蛋白C（APC）滅活因子Va
代表了APC對因子Va的蛋白水解失活，其中：PS =蛋白S，PCPS =磷脂囊泡（或細胞表面），Ca ++ =鈣離子。因子Va失活形成因子Vai的原因是APC在三個特定位點對因子Va重鏈（94K）進行了蛋白水解（實心箭頭）（1,2）。這些切割位點在因子Va重鏈中的位置如下：(人：R306，R506和R679）和（牛：R306，R505和R662）。輔因子分子的*滅活需要在精氨酸306位裂解。活化蛋白C在精氨酸306上的切割僅在存在膜的情況下發生，并且需要事先在精氨酸505上切割重鏈。APC對因子Va輕鏈進行的蛋白水解僅在牛分子中發生，并且對于滅活不是必需的（虛線箭頭）。
| 尺寸 | 50微克 |
|---|---|
| 公式 | 50％（vol / vol）甘油/ H 2 O |
| 貯存 | -20°攝氏度 |
|---|---|
| 純度 | 通過SDS-PAGE，> 95％ |
| 活性測定 | 顯色測定 |
|---|---|
| 保質期（正確存放） | 12個月 |
| 尺寸 | 50微克 |
|---|---|
| 公式 | 20 mM Tris，150 mM NaCl，pH 7.4 |
| 貯存 | -80°攝氏度 |
|---|---|
| 純度 | 通過SDS-PAGE，> 95％ |
| 活性測定 | 顯色測定 |
|---|---|
| 保質期（正確存放） | 12個月 |
| 尺寸 | 50微克 |
|---|---|
| 公式 | 50％（vol / vol）甘油/ H 2 O |
| 貯存 | -20°攝氏度 |
|---|---|
| 純度 | 通過SDS-PAGE，> 95％ |
| 活性測定 | 顯色測定 |
|---|---|
| 保質期（正確存放） | 12個月 |
| 尺寸 | 50微克 |
|---|---|
| 公式 | 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4 |
| 貯存 | -80°攝氏度 |
|---|---|
| 純度 | 通過SDS-PAGE，> 95％ |
| 活性測定 | 顯色測定 |
|---|---|
| 保質期（正確存放） | 12個月 |
活化蛋白C（APC）是一種抗凝血絲氨酸蛋白酶，來源于兩條鏈，依賴于維生素K的酶原，蛋白C（3-7）。α-凝血酶和血栓調節蛋白之間的復合物催化蛋白C重鏈中Arg-12（牛中的Arg-14）的單裂，從而生成活化的C蛋白。幾種非生理相關的蛋白酶，例如RVV-X激活劑，胰蛋白酶和PROTAC也能夠激活C蛋白。
APC用作抗凝血劑，可催化輔因子Va和VIIIa因子的蛋白水解失活，從而導致凝血酶原酶和Xase因子復合物的抑制。因子Va和VIIIa的失活都是Ca2 +和磷脂依賴性的。維生素K依賴的輔因子蛋白S通過與APC形成1：1的復合物（Kd = 6x10-9M）適度提高了失活率（8）。
有幾個因素減弱了APC的抗凝活性。Xa因子通過競爭因子Va上相似的結合位點來保護因子Va免受APC的蛋白水解作用。凝血酶也已被提議通過蛋白S的蛋白水解失活作為APC的調節劑。此外，APC還受循環肝素依賴性蛋白的調節C抑制劑（PAI-3），肝素非依賴性循環蛋白C抑制劑，血小板衍生的蛋白C抑制劑和PAI-1。據報道，在APC和兩種PAI類型之間形成的復合物可說明在輸注APC或體內產生APC時觀察到的纖維蛋白溶解增加。
除了我們的標準APC制劑以外，還可以使用含有Dansyl-EGR-氯甲基甲酮的活性位點封閉形式。
活化的蛋白C是由純化的蛋白C通過凝血酶激活，然后進行離子交換色譜法制得的（4）。APC以50％（體積/體積）甘油/水的形式提供，應儲存在-20oC下。通過SDS-PAGE分析確定純度，并使用生色底物測定法測量活性。還按照APC耐藥性分析的要求測試了所有生產批次的APC延長正常人血漿aPTT的能力（10,11）。每個批次的測試結果均以aPTT（+/- APC）比（10nM APC）的形式提供。
