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    ubiquigent 60-0203-050說明書

     更新時間:2021-03-01 點擊量:1181

    ubiquigent 60-0203-050說明書

     

    • Name
      Catalogue Number
      Size
      Price
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    • Biotin-Ahx-ubiquitin (pThr7)
      60-0203-050
      50 µg
      £325

     

    • 物種
      人類
    • 來源
      合成的
    • 數(shù)量
      50微克
    • 貯存
      -70°攝氏度
    • 專注
      1毫克/毫升
    • 公式
      50 mM HEPES pH 7.5、150 mM氯化鈉,2 mM二硫蘇糖醇,10%甘油,2%DMS??O
    • 分子量
      8.984kDa
    • 穩(wěn)定
      在-70°C下存放12個月;根據(jù)需要等分
    • 蛋白質(zhì)序列
      登記號:P62990.1。有關(guān)完整蛋白質(zhì)序列的信息,請下載分析證書pdf。
    • 質(zhì)量檢查;蛋白質(zhì)鑒定
      通過質(zhì)譜確認。
    ?
    遍在蛋白(Ubquitin)(Ub)是在整個真核細胞中發(fā)現(xiàn)的高度保守的76個氨基酸蛋白。Ub介導(dǎo)的信號傳導(dǎo)調(diào)節(jié)著大量的細胞過程,包括靶向的蛋白質(zhì)降解,細胞周期進程,DNA修復(fù),蛋白質(zhì)運輸,炎癥反應(yīng),病毒出芽和受體內(nèi)吞作用。其中目標(biāo)蛋白用單個或多個單體的Ub(附著在底物上多個位點的單體Ub)或聚合物的Ub鏈標(biāo)記(Fushman and Walker,2010)。近的論證表明,泛素本身可以通過PTEN激酶誘導(dǎo)的假定激酶1(PINK1)的磷酸化作用進行修飾,這為連接細胞中兩個重要的信號通路提供了重大突破。磷酸化和泛素化(Kane等人,2014; Kazlauskaite等人,2014; Koyano等人,2014)。幾項研究表明,PINK1將Ser65上的泛素直接磷酸化,該殘基也是Parkin Ubl域共有的殘基(Kane等,2014; Kazlauskaite等,2014; Koyano等,2014)。Parkin被Ser65磷酸化的泛素激活,其方式與泛素與靶蛋白上賴氨酸殘基結(jié)合的能力無關(guān)。人們認為,Parkin引發(fā)和激活的機制是通過在Ser65上PINK1磷酸化誘導(dǎo)的構(gòu)象變化,然后在RING1域上結(jié)合PINK1 Ser65磷酸化的泛素而發(fā)生的,從而優(yōu)化了Parkin的泛素化活性(Kazlauskaite等人,2014年; Koyano et al。,2014)。
     
    磷酸化蛋白質(zhì)組學(xué)研究已經(jīng)發(fā)現(xiàn)了幾種磷酸化肽,它們與泛素蛋白酶體途徑(UPP)的蛋白質(zhì)具有同源性,包括泛素(已鑒定出pThr7),泛素類似物修飾劑和含有泛素結(jié)合結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)(Bian等,2014; Bennetzen等,2010; Kettenbach等,2011; Sharma等,2014)。
     
    因此,在這種磷酸蛋白質(zhì)組學(xué)研究中已經(jīng)確定的磷酸化泛素的生物素化形式提供了探測這些物種在信號傳導(dǎo)途徑中可能作用和功能的工具(例如在下拉/捕獲分析中)。
     
    生物素-Ahx-泛素(pThr7)(Cat#60-0203-050)是一種磷酸化的泛素,可與非磷酸化的對照生物素-Ahx-泛素(合成)(Cat#60-0201-050)一起用于實驗中。
     
    參考:
     
    Bennetzen MV,Larsen DH,Bunkenborg J,Bartek J,Lukas J和Andersen JS(2010)在DNA損傷反應(yīng)過程中,核蛋白質(zhì)組的位點特異性磷酸化動力學(xué)。分子細胞蛋白質(zhì)組學(xué),9,1314-1323。
     
    邊燕,宋C,程K,董敏,王芳,黃潔等。(2014)一種酶輔助的RP-RPLC方法,用于深入分析人肝磷酸化蛋白質(zhì)組。蛋白質(zhì)組學(xué)雜志,96,253-262。
     
    Fushman D和Walker O(2010)使用分子模型探索了聚泛素構(gòu)象的連鎖依賴性。Journal of Molecular Biology,395,803-814。
     
    Kane LA,Lazarou M,F(xiàn)ogel AI,Li Y,Yamano K,Sarraf SA等人(2014)PINK1磷酸化泛素以激活Parkin E3泛素連接酶活性。J Cell Biol,205,143-153。
     
    Kazlauskaite A,Kondapalli C,Gourlay R,Campbell DG,Ritorto MS,Hofmann K等。(2014)Parkin被Ser65處泛素的PINK1依賴性磷酸化激活。生物化學(xué)雜志,460,127-139。
     
    Koyano F,Okatsu K,Kosako H,Tamura Y,Go E,Kimura M等人(2014)泛素被PINK1磷酸化以激活Parkin。自然,510,162-166。
     
    Sauve V和Gehring K(2014)磷酸化的泛素:Parkin激活中PINK1的新陰影。細胞研究,24,1025-6。
     
    Sharma K,D'Souza RC,Tyanova S,Schaab C,Wisniewski JR,Cox J等人(2014)超深層人類磷酸化蛋白質(zhì)組揭示了基于Tyr和基于Ser / Thr的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)的*調(diào)節(jié)性質(zhì)。Cell Rep,8,1583-1594。
     
    Shiromizu T,Adachi J,Watanabe S,Murakami T,Kuga T,Muraoka S等人(2013)鑒定neXtProt數(shù)據(jù)庫中的缺失蛋白和PhosphoSitePlus數(shù)據(jù)庫中未注冊的磷酸肽,這是以染色體為中心的人類蛋白質(zhì)組計劃的一部分。J蛋白質(zhì)組研究,12,2414-2421。
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